H2O2氧化对肉牛血红素蛋白构象与氧化性质的影响

摘要 该研究采用36月龄公牛背最长肌,提取血红素蛋白,并对蛋白质溶液建立H2O2氧化体系模拟体内氧化条件。采用激光拉曼光谱、傅里叶变换红外光谱分析H2O2处理对血红素蛋白的构象的影响,并考察其对二硫键、NO自由基和超氧化物歧化酶(superoxide dismutase,SOD)等氧化性质的影响。结果表明,血红素蛋白在使用H2O2氧化后,血红素卟啉环结构整体扩张,Fe原子接近卟啉环平面,α-螺旋含量下降7.37%、β-折叠含量上升8.77%、β-转角含量上升12.03%、无规则卷曲含量下降9.66%。二硫键浓度上升31.791 μmol/g,NO自由基浓度增加7.078 μmol/g,SOD活性略微上升后显著降低至11.642 U/mg。得出H2O2氧化使血红素蛋白的卟啉环结构整体扩张,二级结构发生改变,进而使得二硫键含量升高,NO自由基含量上升,SOD含量降低