热诱导大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

摘要 大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)经60、80和95 ℃热处理,分别与鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)按质量比1∶3(总蛋白质量浓度45 g/L)热诱导得到混合蛋白凝胶。结果表明,从流变特性来看,与天然大豆分离蛋白复合凝胶(MP-N-SPI)相比,MP-SPI(80 ℃)的储能模量值(G′)(P<0.05)显著上升,而MP-SPI(60 ℃和95 ℃)却低于MP-N-SPI。在MP中加入SPI后,复合凝胶的持水性均高于单纯MP,适宜的热诱导温度SPI(80 ℃),可以明显改善复合凝胶的持水力(water holding capacity,WHC)(P<0.05)。从质构特性看出,MP-SPI(95 ℃)的硬度显著提升。电泳图谱显示,MP-N-SPI凝胶条带与单纯MP无明显差异,MP-SPI(80 ℃和95 ℃)条带比MP-N-SPI和MP-SPI(60 ℃)浅,说明预热SPI(80 ℃或95 ℃)容易与MP相互作用。化学力测定显示,预热大豆蛋白与MP的凝胶网络形成主要是疏水作用的结果,而氢键和二硫键不是复合凝胶形成的主要化学力。由此可见,适宜的热诱导大豆分离蛋白,可以明显改善复合凝胶的特性