热加工处理对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响

摘要 利用荧光光谱技术分析β-乳球蛋白与EGCG、EGC间的相互作用,通过测定其结合常数、结合位点数、热力学常数及p-乳球蛋白的构象变化,探究不同热处理加工条件(80℃/20 min、100℃/5 min)和加热方式(蛋白与茶多酚混合加热、蛋白单独加热)对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响.结果表明,热加工处理对β-乳球蛋白构象及与EGCG、EGC的结合强度有不同影响.B-乳球蛋白热变性致结构展开,从而表现出与EGCG、EGC的结合能力增强.EGCG、EGC均能与p-乳球蛋白自发形成复合物而发生相互作用,结合强度EGCG明显大于EGC.对比EGCG、EGC与β-乳球蛋白混合加热和β-乳球蛋白单独加热,发现80℃混合加热后的结合强度均大于80℃蛋白单独加热,分别增加55.56％和42.78％,而100℃混合加热后的结合强度均小于100℃蛋白单独加热,分别减小14.44％及74.22％.热加工处理能改变EGCG、EGC与B-乳球蛋白的结合力类型