纳豆激酶的纯化及性质研究

摘要 从固态发酵培养的纳豆中提取纳豆激酶,采用盐析、疏水层析、离子交换层析等方法,对提取液进行纳豆激酶的分离纯化.经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定,活性酶蛋白为单一组分,并测得其分子质量为28ku.纳豆激酶在pH5.0～10.0,4～37℃范围内具有较好的稳定性,其纤溶活性可被0.1mmol/L的PMSF完全抑制.体外溶栓实验表明,纳豆激酶为纤溶酶而不是纤溶酶原激活剂