pH偏移结合温和热处理对蚕豆分离蛋白结构和功能的影响

摘要 研究pH偏移结合温和热处理对蚕豆分离蛋白(broad bean protein isolate, BBPI)结构和功能的影响。BBPI在pH1.5结合25、37和55 ℃条件下,分别处理0、1.5、3.5和5.5 h后,逐渐恢复至中性,分析其溶解性、乳化性、巯基/总巯基含量、紫外、荧光光谱、表面疏水性、二级结构含量和微结构变化。结果表明:随时间延长,BBPI溶解性和乳化性均先降低后增加,37和55 ℃处理组巯基含量先增加后降低,25 ℃处理组则变化不大。随时间延长,37 ℃处理组总巯基含量先增加后迅速下降,25和55 ℃先平稳后降低。紫外和荧光光谱表明,随时间延长,25 ℃处理的大部分色氨酸残基包裹在分子内部疏水微环境,37 ℃处理组的色氨酸残基部分解折叠。25和37 ℃处理时,BBPI的表面疏水性先增加后降低,55 ℃处理则先增加后出现波动。随温度增加,BBPI的α-螺旋和β-折叠逐渐转化为β-转角和无规则卷曲,形成粒径约80～130 nm的球状体且存在团聚。pH偏移结合温和热处理在一定程度上可改变蚕豆分离蛋白的结构和功能