冷藏过程中草鱼肌原纤维蛋白结构的变化

摘要 采用扫描电镜(SEC)、傅里叶变换-红外光谱(FT-IR)、反相高效液相色谱(RP-HPLC)和Ellman's试剂比色法分析了草鱼肌原纤维蛋白显微结构、二级结构、表面疏水性及巯基和二硫键含量的变化.结果表明:冷藏前4d,肌原纤维蛋白表面疏水性增加,二硫键含量减少,α-螺旋含量下降,β-折叠含量上升,显微结构逐渐扭曲但仍比较完整,说明其主要以变性为主;冷藏第6天开始,肌原纤维蛋白的β-折叠含量下降,无规则卷曲含量上升,分子颗粒逐渐断裂、穿孔或破碎,说明其变性更加严重,无序程度增加并逐渐降解.研究证明了草鱼肌原纤维蛋白冷藏过程中逐渐变性和降解的过程,为探讨冷藏过程中草鱼肌肉腐败形式提供了生物学证据