三七法呢基焦磷酸合酶原核表达载体的构建及其表达

摘要 在克隆得到三七法呢基焦磷酸合酶(FPS)cDNA的基础上,构建原核表达载体pET32 a(+)/FPS,并转化大肠杆菌BL21(DE3)受体菌,在37℃,1 mmol/L IPTG浓度条件下,诱导表达FPS融合蛋白,对诱导表达条件进行了优化。结果表明:成功构建了原核表达载体pET32 a(+)/FPS,并在大肠杆菌中成功表达FPS蛋白,分子量约为40 kD,为进一步开展FPS的蛋白纯化和功能分析奠定了基础