Djelomi？na karakterizacija frakcije male molekularne mase s krioprotektivnim svojstvom, izolirane iz pla？ta Humboldtove lignje (Dosidicus gigas)

Sa？etak Zamrzavanje utje？e na funkcionalnost proteina ribe uslijed njihove denaturacije i agregacije. Usprkos tome, funkcionalnost strukturnih proteina Humboldtove lignje (Dosidicus gigas) ostaje ista i nakon zamrzavanja, vjerojatno zbog prisutnosti spojeva male molekularne mase s krioprotektivnim svojstvom. Zbog toga smo pomo？u Fourier transformirane infracrvene spekroskopije (FTIR) ispitali frakciju male molekularne mase (<1 kDa) koja je topljiva u vodi, izdvojenu iz pla？ta Humbodtove lignje. Iz dobivenih spektara odre？eni su maseni udjeli ukupnih ugljikohidrata, slobodnih monosaharida, slobodnih aminokiselina i amonijevog klorida. Svojstvo krioprotekcije i kriostabilnost proteina kojima pridonose spojevi male molekularne mase ispitani su diferencijalnom pretra？nom kalorimetrijom. Djelomi？nom je karakterizacijom utvr？eno da su glavni sastojci frakcije bili: slobodne aminokiseline (18,84 mg/g), ugljikohidrati (67,1 μg/mg), me？u kojima i monosaharidi (ukupno 51,1 μg/mg glukoze, fukoze i arabinose), te amonijev klorid (220,4 μg/mg). Najzastupljenije aminokiseline bile su: arginin, sarkozin i taurin. Spojevi male molekularne mase, u masenom udjelu u kojem su prirodno prisutni u pla？tu lignje, snizili su ledi？te vode na -1,2 °C, te pove？ali temperaturu kristalizacije na 0,66 °C. Stabilnost miofibrilarnih proteina nakon zamrzavanja i odmrzavanja bitno je pove？ana u prisutnosti spojeva male molekularne mase u usporedbi s kontrolom (proteinima mi？i？a iz kojih su izdvojeni spojevi male molekularne mase), ？to potvr？uje kriostabilizacijsko svojstvo strukturnih proteina lignje. Osmoliti prisutni u frakciji male molekularne mase inhibirali su denaturaciju i agregaciju proteina te rekristalizaciju leda, ？ime je odr？ana struktura mi？i？a pri zamrzavanju. Spojevi male molekularne mase pridonijeli su kriostabilnosti mi？i？a ？ak i pri njihovom malom masenom udjelu