冰川环境耐冷菌的冷适蛋白酶分离纯化及酶学性质

摘要采用离交和凝胶层析对“中国冰川1号”耐冷菌bacilluscereussyp？a2？3所产的蛋白酶进行分离纯化，并进行酶学性质研究.与中温酶相比，该蛋白酶具有较高的低温催化活力，其最适催化温度为42℃，适宜ph为7.0～8.5，sds？page测定的分子量(mr)为34.2×103.金属离子mn2+、ca2+对该酶有激活作用，cu2+、hg2+、pb2+、co2+对其活性有一定抑制作用.该酶属金属蛋白酶，其活性受edta强烈抑制，不受pmsf抑制.该蛋白酶具有低温酶典型的热不稳定性，0℃下半衰期24h，但ca2+和一些低分子醇类物质能提高其稳定性.动力学数据分析表明，该蛋白酶在低温下对底物亲和能力高，在较宽温度范围内(25～45℃)均保持着较高的催化效能.图7表3参17