%0 Journal Article
%T 冰川环境耐冷菌的冷适蛋白酶分离纯化及酶学性质
%A 史劲松
%A 许正宏
%A 吴奇凡
%A 陶文沂
%J 应用与环境生物学报
%P 72-75
%D 2006
%X 摘要采用离交和凝胶层析对“中国冰川1号”耐冷菌bacilluscereussyp？a2？3所产的蛋白酶进行分离纯化，并进行酶学性质研究.与中温酶相比，该蛋白酶具有较高的低温催化活力，其最适催化温度为42℃，适宜ph为7.0～8.5，sds？page测定的分子量(mr)为34.2×103.金属离子mn2+、ca2+对该酶有激活作用，cu2+、hg2+、pb2+、co2+对其活性有一定抑制作用.该酶属金属蛋白酶，其活性受edta强烈抑制，不受pmsf抑制.该蛋白酶具有低温酶典型的热不稳定性，0℃下半衰期24h，但ca2+和一些低分子醇类物质能提高其稳定性.动力学数据分析表明，该蛋白酶在低温下对底物亲和能力高，在较宽温度范围内(25～45℃)均保持着较高的催化效能.图7表3参17
%K 关键词冷适微生物
%K 金属蛋白酶
%K 蜡状芽孢杆菌
%K 分离纯化
%U http://www.cibj.com/oa/DArticle.aspx?type=view&id=1470