基于hnp三态模型及相对熵方法的蛋白质折叠研究

把20种氨基酸简化为3类：疏水氨基酸(hydrophobic，h)、亲水氨基酸(hydrophilic，p)及中性氨基酸(neutral，n)，每个氨基酸简化为一个点，用其cα原子来代替.采用非格点模型，以相对熵作为优化函数，进行蛋白质三维结构预测.为了与基于相对熵方法的蛋白质设计工作进行统一，采用了新的接触强度函数.选用蛋白质数据库中的天然蛋白质作为测试靶蛋白，结果表明，采用该模型和方法取得了较好的结果，预测结构相对于天然结构的均方根偏差在0.30～0.70nm之间.该工作为基于相对熵及hnp模型的蛋白质设计研究打下了基础.