荔枝果皮过氧化物酶的纯化及部分酶学性质研究

经硫酸铵分级盐析、deae-sepharose和sephadexg-75柱层析分离,从荔枝果皮中分离提纯了过氧化物酶(pod),该酶被纯化了12.5倍,产率为1.9%。经sds-page确定为单一条带。该酶最适反应温度为35℃,对热具有较强的稳定性,经75℃处理30min,酶活性只损失50%。最适ph约为6.5,但在ph4.0-8.0范围内活力仍比较稳定。该酶在25℃和0.05mol/l磷酸缓冲液(ph7.0)条件下对愈创木酚、邻苯二酚和没食子酸的km分别是2.75、12.4和12.8mmol/l。二硫苏糖醇和抗坏血酸能完全抑制pod活性,l-半胱氨酸、柠檬酸、feso4、gsh、sds和znso4对pod活性有一定的抑制作用,而fecl3和cuso4对pod则有较好的激活作用。