毛霉亮氨酸氨肽酶的纯化及性质研究

？采用硫酸铵盐析、离子交换层析、疏水层析、凝胶层析及超滤方法对毛霉胞外蛋白酶组分进行分离纯化，从毛霉的发酵麸曲中分离纯化得到氨肽酶组分，并对其性质进行探讨。结果表明：纯化的毛霉氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，其对小肽n端的亮氨酸有非常强的水解活性；该氨肽酶在40℃、ph6.5有最大催化活性，在40℃以内，ph5.0～8.0有很好的稳定性；在所实验的几种蛋白酶抑制剂(pmsf、edta、e-64、pepstatina)中，仅edta可以完全抑制该氨肽酶的活性，由此说明，纯化的毛霉氨肽酶是一种金属蛋白酶；常见的金属离子中，ca2+对该氨肽酶有激活作用，而zn2+、cu2+及mn2+对其有强的抑制作用；该氨肽酶对大豆多肽的苦味有明显的去除效果，大豆多肽脱苦处理4h后其苦味基本消除。