%0 Journal Article %T 毛霉亮氨酸氨肽酶的纯化及性质研究 %A 潘进权 %J 食品科学 %D 2012 %X ?采用硫酸铵盐析、离子交换层析、疏水层析、凝胶层析及超滤方法对毛霉胞外蛋白酶组分进行分离纯化,从毛霉的发酵麸曲中分离纯化得到氨肽酶组分,并对其性质进行探讨。结果表明:纯化的毛霉氨肽酶是亮氨酸氨肽酶,其对小肽n端的亮氨酸有非常强的水解活性;该氨肽酶在40℃、ph6.5有最大催化活性,在40℃以内,ph5.0~8.0有很好的稳定性;在所实验的几种蛋白酶抑制剂(pmsf、edta、e-64、pepstatina)中,仅edta可以完全抑制该氨肽酶的活性,由此说明,纯化的毛霉氨肽酶是一种金属蛋白酶;常见的金属离子中,ca2+对该氨肽酶有激活作用,而zn2+、cu2+及mn2+对其有强的抑制作用;该氨肽酶对大豆多肽的苦味有明显的去除效果,大豆多肽脱苦处理4h后其苦味基本消除。 %K 雅致放射毛霉 %K 亮氨酸氨肽酶 %K 纯化 %K 性质 %K 脱苦 %U http://www.spkx.net.cn/CN/abstract/abstract24267.shtml