酪蛋白双酶水解物ace抑制肽的分离纯化

？采用胃蛋白酶和胰蛋白酶依次对酪蛋白进行双酶水解，制备ace抑制肽。水解物经截留分子质量6ku的超滤膜初步分离，再通过sephadexg-15进一步纯化，体外测定各分离产物ace活性的半数抑制质量浓度(ic50值)。纯化得到的各组分经毛细管电泳分析肽谱、q-toflc/ms检测分子质量范围。结果显示：双酶水解产物ic50值为560μg/ml，超滤流出物ic50值为250μg/ml；sephadexg-15分离得到3个组分，组分ⅰ的ic50值为123.41μg/ml，含有19个肽段；组分ⅱ的ic50值为66.67μg/ml，含有14个肽段；组分ⅲ的ic50值为64.29μg/ml，含有5个肽段。q-toflc/ms测得纯化组分的分子质量范围为400～800u。