%0 Journal Article
%T 酪蛋白双酶水解物ace抑制肽的分离纯化
%A 杨铭
%A 胡志和
%J 食品科学
%D 2012
%X ？采用胃蛋白酶和胰蛋白酶依次对酪蛋白进行双酶水解，制备ace抑制肽。水解物经截留分子质量6ku的超滤膜初步分离，再通过sephadexg-15进一步纯化，体外测定各分离产物ace活性的半数抑制质量浓度(ic50值)。纯化得到的各组分经毛细管电泳分析肽谱、q-toflc/ms检测分子质量范围。结果显示：双酶水解产物ic50值为560μg/ml，超滤流出物ic50值为250μg/ml；sephadexg-15分离得到3个组分，组分ⅰ的ic50值为123.41μg/ml，含有19个肽段；组分ⅱ的ic50值为66.67μg/ml，含有14个肽段；组分ⅲ的ic50值为64.29μg/ml，含有5个肽段。q-toflc/ms测得纯化组分的分子质量范围为400～800u。
%K 酪蛋白
%K 酪蛋白水解物
%K ace抑制肽
%K 胃蛋白酶
%K 胰蛋白酶
%U http://www.spkx.net.cn/CN/abstract/abstract24344.shtml