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ISSN: 2333-9721
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铜转运蛋白c端金属结合域与ag+及hg2+的相互作用

Keywords: 铜转运蛋白,银离子,汞离子,结合模式,核磁共振,质谱

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Abstract:

铜转运蛋白(ctr1)不仅参与铜的细胞摄取,而且在其它重金属离子的摄取过程中也发挥重要作用.本文采用紫外-可见(uv-vis)光谱,核磁共振(nmr)和质谱(ms)的方法,研究了人源ctr1(hctr1)的c端金属结合域(c8)与ag+和hg2+的相互作用.研究表明,ag+和hg2+都能与c8结合,但二者与c8的结合机制明显不同.每个c8分子可以结合两个ag+离子,但一个hg2+却可以与两个c8形成桥联.此外,ag+离子与c8的配位是一个中等速度的交换过程,而hg2+离子则为快速交换过程.c8的半胱氨酸残基是两种离子的重要结合位点,同时组氨酸残基也参与两种金属离子的配位,其中ag+优先结合组氨酸,而hg2+则对半胱氨酸的结合具有显著的优势.虽然hch基序对c8与金属配位至关重要,一些远端的其它氨基酸也可以参与c8与银离子的配位,这可能与ctr1在摄取ag+过程中的金属转移机制相关.这些结果为理解hctr1蛋白摄取重金属离子的作用机制提供了必要的信息.

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