%0 Journal Article
%T 铜转运蛋白c端金属结合域与ag+及hg2+的相互作用
%A 朱云城
%A 王二琼
%A 马国林
%A 康彦彪
%A 赵林泓
%A 刘扬中
%J 物理化学学报
%D 2014
%X 铜转运蛋白(ctr1)不仅参与铜的细胞摄取，而且在其它重金属离子的摄取过程中也发挥重要作用.本文采用紫外-可见(uv-vis)光谱，核磁共振(nmr)和质谱(ms)的方法，研究了人源ctr1(hctr1)的c端金属结合域(c8)与ag+和hg2+的相互作用.研究表明，ag+和hg2+都能与c8结合，但二者与c8的结合机制明显不同.每个c8分子可以结合两个ag+离子，但一个hg2+却可以与两个c8形成桥联.此外，ag+离子与c8的配位是一个中等速度的交换过程，而hg2+离子则为快速交换过程.c8的半胱氨酸残基是两种离子的重要结合位点，同时组氨酸残基也参与两种金属离子的配位，其中ag+优先结合组氨酸，而hg2+则对半胱氨酸的结合具有显著的优势.虽然hch基序对c8与金属配位至关重要，一些远端的其它氨基酸也可以参与c8与银离子的配位，这可能与ctr1在摄取ag+过程中的金属转移机制相关.这些结果为理解hctr1蛋白摄取重金属离子的作用机制提供了必要的信息.
%K 铜转运蛋白
%K 银离子
%K 汞离子
%K 结合模式
%K 核磁共振
%K 质谱
%U http://www.whxb.pku.edu.cn/CN/abstract/abstract28634.shtml