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华南农业大学学报 2007
溶菌酶基因合成及其原核表达DOI: 10.7671/j.issn.1001-411X.2007.01.013, PP. 55-57 Keywords: 溶菌酶基因,合成,原核表达,溶菌酶基因,基因合成,原核表达载体,Escherichiacoli,Expression,LysozymeGene,抗性,基因对,IPTG,细菌,宿主,克隆,生物活性,检测,编码,新基因,酰胺,替代,酶切位点,信号肽 Abstract: 根据T4噬菌体溶菌酶的氨基酸序列,选用植物偏爱的密码子设计并人工合成了溶菌酶基因,并在N-端加上23个氨基酸残基的α-淀粉酶信号肽序列和信号肽酶切位点HQP;用苷氨酸残基替代C-端的酰胺;新基因全长为576bp,共编码190个氨基酸.为了检测该基因生物活性,将其克隆到原核表达载体pET28b()中,导入宿主细菌E.coliBL21(DE3)pLysS,经IPTG诱导后,宿主细菌在2h内全部被溶菌酶基因的表达产物裂解,说明该溶菌酶基因对细菌具有很强的抗性.
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