N2和H+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析

目前研究表明,固氮酶的生理底物氮气(N2)和质子(H+)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo-co)上被还原,但其确切的还原位点尚未确定.对比分析了棕色固氮菌(Azotobactervinelandii,Av)野生型(WT)与5种突变株(包括FeMo-co附近2个保守氨基酸α-191Gln和α-195His单突变菌株(Qα191K和Hα195Q)、FeMo-co上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nifV？)以及α-191Gln和α-195His与高柠檬酸的双突变菌株(Qa191K/nifV？和Hα195Q/nifV？))固氮酶催化还原N2和H+活性的变化,结果表明,N2在靠近FeMo-co中心硫原子(S2B)的Fe2和Fe6上络合和还原,FeMo-co上的钼原子是H+还原的位点.结合生物信息学分析结果显示,[8Fe7S]和FeMo-co之间可能存在两条平行的电子传递通路.