%0 Journal Article
%T N2和H+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析
%A 关锋
%A 赵德华
%A 潘淼
%A 姜伟
%A 李季伦
%J 科学通报
%P 1141-1146
%D 2007
%X 目前研究表明,固氮酶的生理底物氮气(N2)和质子(H+)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo-co)上被还原,但其确切的还原位点尚未确定.对比分析了棕色固氮菌(Azotobactervinelandii,Av)野生型(WT)与5种突变株(包括FeMo-co附近2个保守氨基酸α-191Gln和α-195His单突变菌株(Qα191K和Hα195Q)、FeMo-co上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nifV−)以及α-191Gln和α-195His与高柠檬酸的双突变菌株(Qa191K/nifV−和Hα195Q/nifV−))固氮酶催化还原N2和H+活性的变化,结果表明,N2在靠近FeMo-co中心硫原子(S2B)的Fe2和Fe6上络合和还原,FeMo-co上的钼原子是H+还原的位点.结合生物信息学分析结果显示,[8Fe7S]和FeMo-co之间可能存在两条平行的电子传递通路.
%K Azotobacter
%K vinelandii
%K 突变株
%K 固氮酶
%K N2和H+还原位点
%K 电子传递通路
%U http://csb.scichina.com:8080/CN/abstract/abstract370519.shtml