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OALib Journal期刊
ISSN: 2333-9721
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Péptidos con Actividad Antimicrobiana obtenidos de Proteínas Lácteas con Extractos de Salpichroa origanifolia Antimicrobial Peptides obtained from Milk Proteins with Extracts from Salpichroa origanifolia

Keywords: péptidos bioactivos , hidrolizados , Salpichroa origanifolia , actividad antimicrobiana , caseína , bioactive peptides , hydrolysates , Salpichroa origanifolia , antimicrobial activity , casein

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Abstract:

Se estudió la actividad hidrolítica del extracto de frutos maduros de Salpichroa origanifolia sobre caseínas de origen bovino, ovino y caprino. La reacción enzimática se realizó a pH 6.2 y 37°C de temperatura durante veinte horas. Los péptidos provenientes de la hidrólisis se cuantificaron por espectrofotometría y se analizaron por electroforesis en gel de poliacrilamida con Tricina en condiciones desnaturalizantes (tricine-SDS-PAGE) y densitometría. Los hidrolizados fueron separados por ultrafiltración obteniéndose dos fracciones de masa molecular superior e inferior a 3 kDa para cada caseína. El análisis estadístico de la hidrólisis de las caseínas resultó significativo para el tiempo de hidrólisis y el tipo de caseína (p<0.05), observándose una mayor degradación de la caseína caprina a las 20 horas de incubación. Se evaluó también la actividad antimicrobiana de los hidrolizados y se encontró que los péptidos de menor masa molecular provenientes de las caseínas bovina y ovina presentaron el mayor efecto inhibitorio sobre los microorganismos estudiados. In this work the hydrolytic activity of the extract from Salpichroa origanifolia ripe fruits on bovine, ovine and caprine caseins was studied. The enzymatic reaction was carried out at pH 6.2 and 37°C of temperature for twenty hours. Peptides obtained from the enzymatic hydrolysis of all caseins were quantified by spectrophotometry and analyzed by tricine-sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (tricine-SDS-PAGE) and densitometry. Casein hydrolysates were separated by ultrafiltration obtaining higher and lower fractions of 3 kDa molecular mass. Statistical analysis of the caseins hydrolysis was significant for the time of hydrolysis and the type of casein (p<0.05). A higher degree of hydrolysis of caprine casein was observed after 20 hours of incubation. Antimicrobial activity of the hydrolysates was assessed and it was found that less than 3 kDa molecular mass peptides from bovine and ovine caseins showed the highest inhibitory effect on the evaluated microorganisms.

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