Allosteric Regulation of the Photosynthetic C4 Isoenzyme of Phosphoenolpyruvate Carboxylase: A Comparative Study Between Enzymes from Monocot and Dicot Plants

En este trabajo, investigamos la compleja regulación alostérica de la formas no fosforiladas de las isoenzimas fotosintéticas de la fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEPC-C4) de hojas de amaranto (AhPEPC-C4) y de maíz (ZmPEPC-C4). Estudios previos mostraron que glicina (Gly) sólo activa a las isoenzimas PEPC-C4 de plantas monocotiledóneas, como el maíz, y no a las de plantas dicotiledóneas, como el amaranto. Nuestros estudios de velocidad inicial confirman estos resultados, a pesar de que la AhPEPC-C4 une a Gly mejor quela ZmPEPC-C4. La falta de activación por Gly en la AhPEPC-C4 se compensa principalmente por su mayor afinidad por el sustrato fosfoenolpiruvato y su menor afinidad por el inhibidor malato. También exploramos las bases estructurales de las diferencias en la activación por Gly haciendo alineamientos múltiples de las secuencias conocidas de PEPC-C4 de plantas mono y dicotiledóneas, así como modelando, tanto en la AhPEPC-C4 como en la ZmPEPC-C4, el asa propuest como el sitio de unión de Gly, que no se observó en la estructura cristalográfica de la enzima de maíz debido a su alta flexibilidad. Los modelos sugieren que residuos conservados de lisina y aspártico son importantes para la unión del activador, y que un residuo cercano no conservado puede ser responsable de diferencias entre las enzimas de amaranto y de maíz en la conformación de este asa, lo que daría cuenta de la menor afinidad por Gly de la enzima de maíz así como de su mayor grado de activación.