%0 Journal Article
%T Allosteric Regulation of the Photosynthetic C4 Isoenzyme of Phosphoenolpyruvate Carboxylase: A Comparative Study Between Enzymes from Monocot and Dicot Plants
%A Rodrigo G邦谷mez-Toro
%A Carlos M迆jica-Jim谷nez
%A Rosario A. Muˋoz-Clares
%J Revista de la Sociedad Qu赤mica de M谷xico
%D 2012
%I Sociedad Qu赤mica de M谷xico
%X En este trabajo, investigamos la compleja regulaci車n alost谷rica de la formas no fosforiladas de las isoenzimas fotosint谷ticas de la fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEPC-C4) de hojas de amaranto (AhPEPC-C4) y de ma赤z (ZmPEPC-C4). Estudios previos mostraron que glicina (Gly) s車lo activa a las isoenzimas PEPC-C4 de plantas monocotiled車neas, como el ma赤z, y no a las de plantas dicotiled車neas, como el amaranto. Nuestros estudios de velocidad inicial confirman estos resultados, a pesar de que la AhPEPC-C4 une a Gly mejor quela ZmPEPC-C4. La falta de activaci車n por Gly en la AhPEPC-C4 se compensa principalmente por su mayor afinidad por el sustrato fosfoenolpiruvato y su menor afinidad por el inhibidor malato. Tambi谷n exploramos las bases estructurales de las diferencias en la activaci車n por Gly haciendo alineamientos m迆ltiples de las secuencias conocidas de PEPC-C4 de plantas mono y dicotiled車neas, as赤 como modelando, tanto en la AhPEPC-C4 como en la ZmPEPC-C4, el asa propuest como el sitio de uni車n de Gly, que no se observ車 en la estructura cristalogr芍fica de la enzima de ma赤z debido a su alta flexibilidad. Los modelos sugieren que residuos conservados de lisina y asp芍rtico son importantes para la uni車n del activador, y que un residuo cercano no conservado puede ser responsable de diferencias entre las enzimas de amaranto y de ma赤z en la conformaci車n de este asa, lo que dar赤a cuenta de la menor afinidad por Gly de la enzima de ma赤z as赤 como de su mayor grado de activaci車n.
%U http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=47523284010