来源于Eisenia fetida的蚯蚓纤溶酶组分A的多对同晶置换法相位求解

来源于Eisenia fetida的蚯蚓纤溶酶组分A,既是直接的纤溶酶,又是纤溶酶原激活物的蛋白质,已经被结晶.晶体属于正交晶系,空间群为P212121,每一个不对称单位含有3个蛋白质分子.为了解析该蛋白质的衍射相位,使用含有1.4 mol/L Li2SO4,0.1mol/L MOPS(pH 7.2)的重原子浸泡母液制备了4种合用的重原子衍生物.用差值Patterson法和差值Fourier法确定了衍生物晶体中重原子的位置,并将其联合修正获得0.25 nm分辨率的初始蛋白质结构相位.通过重原子位置关系确定了不对称单位中3个独立蛋白质分子之间的非晶体学对称关系,并利用其对初始的电子密度进行平均,大大提高了电子密度质量,为进一步的结构解析奠定了基础.