肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性

p38激酶(简称p38)参与炎症、应急、细胞生长与凋亡、细胞周期调控、缺血/再灌损伤及心肌肥厚等生理、病理过程中的信号转导. 为了研究该信号通道的分子机理和调节作用, 寻找p38的结合蛋白, 并检测其相互作用对激酶活性的影响, 采用体外蛋白结合试验, 在细菌内毒素或紫外辐射处理的鼠源性巨噬细胞系(RAW264.7)中, 发现有两种蛋白在体外与p38直接结合, 其中一种蛋白经肽质谱图鉴定为β-肌动蛋白(β-actin), 激酶活性检测表明, actin在体外抑制p38的自磷酸化活性, 并抑制p38对其底物ATF2的磷酸化作用. 提示actin与p38的结合在体内可能产生一种负反馈作用, 调节p38通路的信号转导, 从而调节细胞功能.