%0 Journal Article
%T 肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性
%A 杨琨
%A 姜勇
%A 韩家淮
%A 顾军
%J 中国科学 生命科学
%D 2002
%I 
%X p38激酶(简称p38)参与炎症、应急、细胞生长与凋亡、细胞周期调控、缺血/再灌损伤及心肌肥厚等生理、病理过程中的信号转导. 为了研究该信号通道的分子机理和调节作用, 寻找p38的结合蛋白, 并检测其相互作用对激酶活性的影响, 采用体外蛋白结合试验, 在细菌内毒素或紫外辐射处理的鼠源性巨噬细胞系(RAW264.7)中, 发现有两种蛋白在体外与p38直接结合, 其中一种蛋白经肽质谱图鉴定为β-肌动蛋白(β-actin), 激酶活性检测表明, actin在体外抑制p38的自磷酸化活性, 并抑制p38对其底物ATF2的磷酸化作用. 提示actin与p38的结合在体内可能产生一种负反馈作用, 调节p38通路的信号转导, 从而调节细胞功能.
%K 丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)
%K p38激酶
%K 肌动蛋白
%K 蛋白-蛋白相互作用
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=DBE4ECF0864647819971514F9C47DC38&aid=6FCC144C8D972D5E&yid=C3ACC247184A22C1&vid=9971A5E270697F23&iid=E158A972A605785F&sid=15251AE9C02726D3&eid=0954045FA0C6885F&journal_id=1006-9259&journal_name=中国科学C辑&referenced_num=2&reference_num=34