Purification and characterization of a chitinase from Bombyx mori
昆虫来源的几丁质酶的分离纯化及酶学性质

几丁质酶在真菌和昆虫的生理和发育过程中起着关键作用，该酶本身及其酶抑制剂是获取生物农药的重要途径。本研究从蚕蛹体内提取几丁质粗酶，经硫酸铵分级沉淀和Sephadex G-150分离得到几丁质酶。用SDS-PAGE测得该酶的分子量为88 kDa。水解胶体几丁质的Km值为22.3 μmol/L。酶反应的最适温度为45℃，最适pH值为6.0，金属离子和有机试剂对几丁质酶活性都有影响，其中高浓度的Mn2+对酶有较强的激活作用，而Cu2+、SDS则有较强的抑制作用。研究结果为基于几丁质酶的生物农药筛选研究奠定了基础。