%0 Journal Article %T Purification and characterization of a chitinase from Bombyx mori
昆虫来源的几丁质酶的分离纯化及酶学性质 %A Mingyan Liu %A Hongbin Zhang %A Xueqin Hu %A Qingli Wei %A
刘明艳 %A 张洪斌 %A 胡雪芹 %A 魏青丽 %J 生物工程学报 %D 2010 %I %X 几丁质酶在真菌和昆虫的生理和发育过程中起着关键作用,该酶本身及其酶抑制剂是获取生物农药的重要途径。本研究从蚕蛹体内提取几丁质粗酶,经硫酸铵分级沉淀和Sephadex G-150分离得到几丁质酶。用SDS-PAGE测得该酶的分子量为88 kDa。水解胶体几丁质的Km值为22.3 μmol/L。酶反应的最适温度为45℃,最适pH值为6.0,金属离子和有机试剂对几丁质酶活性都有影响,其中高浓度的Mn2+对酶有较强的激活作用,而Cu2+、SDS则有较强的抑制作用。研究结果为基于几丁质酶的生物农药筛选研究奠定了基础。 %K chitinase %K isolation and purification %K enzyme properties
几丁质酶,分离纯化,酶学性质 %U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A66E90C274451689E69F6F0291467824&aid=668A244856231B9CF1759C8502A09F86&yid=140ECF96957D60B2&vid=96C778EE049EE47D&iid=38B194292C032A66&sid=B79ACB6EBBFC9730&eid=0493D643315CD829&journal_id=1000-3061&journal_name=生物工程学报&referenced_num=0&reference_num=0