Purification of Recombinant Thymosin Alpha 1 in Escherichia coli and Its Activity
重组胸腺素α1的纯化及活性

将胸腺素α1基因4串体克隆于pThioHisA融合表达载体(pThioHisA-Tα1④)，转化大肠杆菌TOP10。在IPTG诱导下，融合蛋白得到了高效表达。SDS-PAGE分析确定诱导表达的融合蛋白占菌体总蛋白的40%，且表达的融合蛋白主要以可溶形式存在。把用离子交换层析纯化出的目的蛋白进行CNBr化学裂解，经简单的离子交换层析可纯化出胸腺素α1单体，HPLC鉴定胸腺素α1的纯度达98%。利用3H-TdR进行生物活性测定，证实融合蛋白和胸腺素α1单体均具有在致有丝分裂原ConA存在的条件下，刺激小鼠脾淋巴细胞分裂增殖的能力，与化学合成的胸腺素α1相比具有相似的生物活性。