%0 Journal Article
%T Purification of Recombinant Thymosin Alpha 1 in Escherichia coli and Its Activity<br>重组胸腺素α1的纯化及活性
%A SHI Ji-Hong
%A ZHANG Ying-Qi
%A ZHAO Ning
%A ZHAO Yong-Tong
%A YAN Zhen
%A HAN Wei
%A <br>石继红
%A 张英起
%A 赵宁
%A 赵永同
%A 颜真
%A 韩苇
%J 生物工程学报
%D 2000
%I 
%X 将胸腺素α1基因4串体克隆于pThioHisA融合表达载体(pThioHisA-Tα1④)，转化大肠杆菌TOP10。在IPTG诱导下，融合蛋白得到了高效表达。SDS-PAGE分析确定诱导表达的融合蛋白占菌体总蛋白的40%，且表达的融合蛋白主要以可溶形式存在。把用离子交换层析纯化出的目的蛋白进行CNBr化学裂解，经简单的离子交换层析可纯化出胸腺素α1单体，HPLC鉴定胸腺素α1的纯度达98%。利用3H-TdR进行生物活性测定，证实融合蛋白和胸腺素α1单体均具有在致有丝分裂原ConA存在的条件下，刺激小鼠脾淋巴细胞分裂增殖的能力，与化学合成的胸腺素α1相比具有相似的生物活性。
%K Thymosin alpha 1
%K fusion expression
%K purification of protein
%K biological activity<br>胸腺素α1，融合表达，蛋白质纯化，生物活性
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A66E90C274451689E69F6F0291467824&aid=E56F094D2C88B241&yid=9806D0D4EAA9BED3&vid=7801E6FC5AE9020C&iid=B31275AF3241DB2D&sid=507521DBC725630F&eid=7F9B7E84827A650F&journal_id=1000-3061&journal_name=生物工程学报&referenced_num=4&reference_num=14