Effects of the Protein Disulfide Isomerase on the Refolding of Recombinant Proteins in vitro
二硫键异构酶的纯化及其对重组蛋白体外折叠的影响

自牛肝中纯化了蛋白二硫键异构酶(PDI)，并对重组蛋白的酶促折叠过程进行了探讨．结果表明。在等摩尔PDl的催化作用下，可使1mg／ml的IIJ-2的正确折叠率提高到58%以上，比活性由4×106u／mg增加到8．2×106u／mg，PDl还能部分纠正二硫键错配的IL-2异构体成为正确折叠的lL-2和防止IL-2通过cys的链问交联形成聚合体。GM-CSF在PDl催化下也有类似的结果。PDl作用的关键是它所催化的琉基一二硫键的交换反应。