%0 Journal Article %T Effects of the Protein Disulfide Isomerase on the Refolding of Recombinant Proteins in vitro
二硫键异构酶的纯化及其对重组蛋白体外折叠的影响 %A Xu Mingbo Meng Wenhua Ma Xiankal %A
徐明波 %A 孟文华 %A 马贤凯 %J 生物工程学报 %D 1994 %I %X 自牛肝中纯化了蛋白二硫键异构酶(PDI),并对重组蛋白的酶促折叠过程进行了探讨.结果表明。在等摩尔PDl的催化作用下,可使1mg/ml的IIJ-2的正确折叠率提高到58%以上,比活性由4×106u/mg增加到8.2×106u/mg,PDl还能部分纠正二硫键错配的IL-2异构体成为正确折叠的lL-2和防止IL-2通过cys的链问交联形成聚合体。GM-CSF在PDl催化下也有类似的结果。PDl作用的关键是它所催化的琉基一二硫键的交换反应。 %K Recombinant protein %K refolding %K PDI
重组蛋白,折叠,二琉键异构酶 %U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=A66E90C274451689E69F6F0291467824&aid=AB36D65A6265C972E0A509E187E9BE96&yid=3EBE383EEA0A6494&vid=F3090AE9B60B7ED1&iid=E158A972A605785F&sid=5F8BAECF36EB55E2&eid=73648F51F187AC5E&journal_id=1000-3061&journal_name=生物工程学报&referenced_num=0&reference_num=0