安卡红曲霉酸性蛋白酶分离纯化及部分酶学性质分析

安卡红曲霉（Monascus anka）CICC 40806培养液经硫酸铵分级沉淀和CM Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析两步分离纯化，得到纯度较高的胞外酸性蛋白酶，然后对其性质和动力学进行研究。结果表明M.?anka酸性蛋白酶的最适反应pH值为3.0，pH值稳定范围为3.0～7.0，最适反应温度为50?℃，低于50?℃时酶具有较好的稳定性，50?℃时的衰减常数为0.569。M.?anka酸性蛋白酶以酪蛋白为底物时反应活化能为28.85?kJ/mol，相对较低。M.?anka酸性蛋白酶具有一定的耐盐性，当NaCl质量分数为7%时，最适条件下反应时相对酶活力为12%。以酪蛋白、米渣蛋白、牛血清蛋白为底物时，Km值分别为12.48、14.77、20.05?mg/mL，对米渣蛋白和酪蛋白的催化效率相对较高。M. anka酸性蛋白酶可能在米渣蛋白发酵降解中发挥积极作用