小米蛋白的分子组成及结构特性

利用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、扫描电子显微镜、差示扫描量热法以及傅里叶红外光谱（Fourier transform infrared spectrometer，FTIR）对小米中4 种蛋白组分进行结构特性分析。研究表明，醇溶蛋白是由低分子质量亚基（11～25 kDa）构成，而清蛋白、球蛋白和谷蛋白亚基分布较广（11～180 kDa），其中清蛋白所含亚基数目最多，醇溶蛋白、清蛋白以及球蛋白分子之间连接紧密，以聚集状态存在，而谷蛋白分子连接松散，表面光滑。球蛋白在71.33 ℃条件下发生变性；醇溶蛋白的变性温度最高，达到110.67 ℃。FTIR研究表明，醇溶蛋白、谷蛋白和球蛋白的二级结构主要由β-折叠构成，其含量分别为37.72%、43.39%、42.23%；β-转角以及β-反平行折叠结构含量最丰富的是醇溶蛋白，分别为16.64%和12.73%。4 种蛋白组分结构含量差异显著（P＜0.05）