高强度超声作用下鲢鱼肌球蛋白的结构及流变学特性变化

以鲢鱼为原料提取纯化肌球蛋白，研究不同高强度超声处理条件（100、150、200、250 W分别超声3、6、9、12 min）下肌球蛋白链构象、二级结构及流变学特性的变化。结果表明：超声处理会降低肌球蛋白的低温自组装程度，使样品的零剪切黏度逐渐降低、流动性增大，并诱导肌球蛋白α-螺旋向较为松散的β-折叠和无规卷曲结构转变，促使包埋在分子内部的活性基团暴露出来。该结构变化有利于升温过程中分子间的交联，并降低凝胶化温度，适当的超声条件（100、150 W处理12 min）可提高肌球蛋白的凝胶形成能力，而超声功率过大（200、250 W处理12 min）则会降低其凝胶形成能力，选择适当的超声条件对鱼糜凝胶加工十分重要