贻贝盐溶蛋白特性分析及其ACE抑制肽的酶法制备

以贻贝为原料提取盐溶性蛋白，首先研究盐溶性蛋白的分子质量分布、粒度分布和变性温度等性质，然后比较其3?种蛋白酶（胰蛋白酶、中性蛋白酶和胰酶）酶解产物的血管紧张素转化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制活性，筛选出ACE抑制活性较高的胰蛋白酶酶解物，其IC50值为215.96?μg/mL。利用质谱对胰蛋白酶酶解物中的多肽氨基酸序列进行鉴定，利用多肽序列与ACE的对接分数初步筛选出11?个分值大于180?分的多肽序列，通过氨基酸组成结合情况和两者间氢键等相互作用，进一步筛选活性肽并阐述抑制活性机理，最终推测出LYDIDVAK和WIAEEADK是活性较高的抑制肽