血管紧张素转换酶与抑制肽结合模式的分子动力学研究

摘要 应用分子模拟方法研究了血管紧张素转换酶（Angiotensin-converting enzyme，ACE）C端结构域（C-domain）与两种抑制肽（RIGLF/AHEPVK）的结合机制，预测了两个体系的结合模式，提出在C-domain-RIGLF中His353，Asp377，Asp453，Phe457，His513，Tyr523和Phe527为RIGLF主要结合残基，而在C-domain-AHEPVK中Gln281，His353，Ser355，Glu384，Lys511，His513和Tyr523等残基起关键作用. 应用结合自由能计算比较了两个体系的结合能力，结果表明，RIGLF和AHEPVK均与C-domain活性位点残基存在较强作用，且AHEPVK对C-domain的结合能力较强，与实验结果一致