抗菌肽cm4与人可溶性b淋巴细胞因子hsbaff在大肠杆菌中的融合表达

为进一步探讨抗菌肽cm4的原核表达及其生物学功能，本实验研究了抗菌肽cm4与人可溶性b淋巴细胞刺激因子hsbaff的融合表达及抗菌肽cm4的生物学活性。运用pcr把b淋巴细胞因子hsbaff和家蚕抗菌肽cm4进行基因融合，构建了融合表达载体pet28a(+)/cm4-hsbaff，并在大肠杆菌中获得高可溶性表达的融合靶蛋白，且存在于超声破碎后的上清，经分子筛sephadexg-75纯化后的重组融合蛋白用sds-page和westernblot分析鉴定.sds-page分析表明：可以通过分子筛一步纯化得到融合蛋白，该重组融合蛋白的分子量约22.0kda。westernblot结果显示该重组蛋白能与鼠抗人hsbaff的抗体发生特异性反应.运用基因工程的方法获得cm4-hsbaff重组融合蛋白，并具有很好的抑菌生物学活性。