脱氮硫杆菌硫化合物载体soxyz蛋白的同源建模和结构分析

脱氮硫杆菌(thiobacillusdenitrificans)中的sox蛋白在硫代谢过程中起着至关重要的作用,硫化合物需先与硫氧化基因族(sox)编码的蛋白质soxyz二聚体共价连接后才能与其他酶发生相互作用。利用同源建模法构建硫化合物载体soxyz蛋白的二聚体结构并验证了其合理性。二聚体相互作用分析发现soxyz蛋白的溶剂可及表面积(solventaccessiblesurface,sas)为10922.9？2,疏水率为50.85%;亚基soxy和soxz界面处共含有12个氢键和1个π键来维持其三维结构的稳定性;二聚体表面呈现明显的正负电势互补,两亚基界面处氨基酸残基的vdw作用能和静电作用能分别为－80.92513kcal/mol和－323.85657kcal/mol,这说明静电作用是二聚体形成的主要驱动力;soxz亚基的残基thr28、arg31、lys32、ser64、gly65、val66、ser67对soxy亚基活性位点构象的稳定有重要作用。