重组类胰岛素样生长因子-ⅰ的纯化与复性

目的获得高纯度和高活性的胰岛素样生长因子（insulin-likegrowthfactor,igf-1）;方法构建好的bl21大肠杆菌工程菌经iptg诱导，以融合一段截短型半乳糖苷酶及his-tag形式表达igf-1融合蛋白(约15,000da)，超声破碎，提取包涵体经镍柱亲和层析后,用羟氨切割纯化的融合蛋白，纯化后的蛋白质在小分子保护剂及gsh/gssg的存在下复性。结果经ni2＋柱亲和层析,igf-1纯度达90％以上，复性后得到有较高生物活性的igf-1。结论igf-1发酵及纯化和复性方法的建立为大量生产igf-1打下了基础。