来源于e.coli和cho表达系统的重组人β-ngf性质比较

基于原核表达系统极难表达具有正确三级结构的重组人β神经生长因子（rhngf-β），e.coli是否能作为其工业化生产菌株存在争议。为此，将构建于e.coli体系，经表达体外复性后的rhngf-β与中国仓鼠卵巢细胞（cho）表达体系分泌的rhngf-β，运用hplc、sds-page、质谱、n-末端分析等手段以及鸡胚背根神经节（drg）、pc12细胞体外测活法对制备产物进行分析、测定。结果表明：二者具有一致的理化性质和生物学活性，hplc纯度均大于95%、生物学比活均不低于1.8ng/u；经添加赋型剂制成冻干粉后，在温度37℃±2℃、相对湿度75%±5%条件下进行3个月加速试验，活性均不变。说明e.coli表达体系可生产质量均一、高生物学活性的rhngf-β，且具有明显成本优势。