maldi-tof质谱技术研究多肽一级结构特性

海兔酸性多肽(aplysiaacidicpeptide,aap)和海兔胰岛素cβ(aplysiainsulincβ,aicβ)的一级结构分别由27和15个氨基酸残基组成,其中前者含有6个亮氨酸残基(l),并组成3对ll键,后者仅有2个亮氨酸残基,组成1对ll键。选用基质辅助激光解吸离子化飞行时间(matrixassistedlaserdesorptionionizationtimeoffight,malditof)质谱技术研究aap,aicβ和它们分解产物的一级结构稳定性过程中,发现在弱酸性介质条件下,aap和aicβ的ll酰氨键键能比lr键能(r表示除了l以外的氨基酸残基)更强,不易被分解。aicβ和猪血管紧张肽i(angiotensini,ani)样品中均含有单电荷的多聚肽。随着多肽聚合数递增,多肽质谱峰的相对强度剧减。aicβ在形成多聚肽过程中,发生释放h+的现象。