鳗弧菌（vibrioanguillarum）胞外产物中蛋白酶的纯化及其性质

摘要对鳗弧菌（vibrioanguillarum）胞外产物中蛋白酶的纯化方法及其性质进行了研究.其中,蛋白酶的纯化步骤包括：（1）硫酸铵沉淀；（2）sephadexg？100凝胶过滤；（3）deae？sepharose色谱分离；（4）deae？cellulose(de？32)色谱分离.经上述纯化步骤得到两种蛋白酶，经sds？page分析，mr分别为37.4×103和33.1×103.以偶氮酪蛋白(azocasein)作底物测其水解酶活性,结果表明二者差别显著,前者明显高于后者.而且,mr37.4×103的蛋白酶在ph7~10范围内均显示较高活性,在40~60℃范围内稳定性好.结果表明该蛋白酶是一种金属蛋白酶.关于该蛋白酶对牙鲆（paralichtysolivaceus）的毒性作用尚在研究之中.图6表3参17