金针菇中蛋白质含量的变化和其中一个蛋白质的生物活性

摘要在对金针菇（flammulinavelutipes）子实体活性蛋白质纯化过程中发现，金针菇在不同环境条件下不同蛋白质的表达量有差异.通过阴离子交换层析、凝胶层析和高压液相色谱，从金针菇中分离纯化获得了一种蛋白质zb.经sds-page测定该蛋白分子量（mr）为30×103，等电聚焦电泳表明该蛋白质的等电点为4.7，且该蛋白质不含糖.n-端测序表明，该蛋白质n-端的20个氨基酸为pqvktswedlanlgwpiqqv.此外，在hepg2.2.2.15细胞株上检测该蛋白质体外对肝炎病毒的抑制作用，发现对hbsag抑制作用明显，抑制中浓度为0.117μg/ml，但对hbeag几乎无作用.以胃癌细胞株mgc80-3为研究对象，检测表明，该蛋白质对mgc80-3抑制率在50％时的蛋白质浓度约为0.75μg/ml.以起始浓度为0.296mg/ml的zb检测它的血凝活性时发现，zb对兔血红细胞和人a、b、o血红细胞的血凝滴度为2-12.但同时观察到zb处理后的兔血红细胞形态发生改变.图6表1参15