不同ph值的酸处理溶菌酶溶液的拉曼光谱分析

分析了ph5.0到ph1.0的溶菌酶溶液的激光拉曼谱,酰胺ι振动谱带分别出现在1660、1656、1657、1660和1655cm-1,酰胺ⅲ振动谱带分别出现在1255、1257、1263、1261、1260cm-1和1301、1302、1302、1302、1301cm-1,并计算了它们相对强度的变化.由此定性可知,该蛋白质分子的肽链主要由α-螺旋和无规则卷曲组成.在酸化的过程中,溶菌酶的构象基本一直保持稳定,但当ph<2.0时,该溶菌酶开始变性.在ph=5.0时酪氨酸为“暴露式”,当ph=4.02.0时为“埋藏式”,而到了ph=1.0时酪氨酸的双峰已基本消失了.色氨酸的1361cm-1的强度随酸性的增强而减弱,由“埋藏式”逐渐转化为“暴露式”.硫硫桥键的振动谱带按ph5.0到ph1.0的顺序分别在508、508、507、507和509cm-1,且强度基本不变,表明在酸环境中,硫硫键部位的几何构型都是扭曲扭曲扭曲,ph值的改变对几何构型无影响.