t-pak1区的同源模建及kringle区与lysine相互作用的研究

利用同源模建方法预测了t-pak1区的三维结构。通过结构叠合确定了t-pak1、k2区，纤溶酶原k1、k4区及ukk区的lysine结合口袋。静电势计算及疏水性分析表明，在t-pak2区以及纤溶酶原k1、k4区与纤维蛋白裸露的lysine之间存在明显的静电势互补和疏水面契合。确定了影响kringle区结合口袋与lysine亲和的重要氨基酸，分析了t-pak1区、ukk区不能结合lysine的原因，由此设计了具有lysine亲和力的新型t-pak1区及ukk区突变体。利用模拟残基突变技术预测了突变体的结构变化，分析了突变后t-pak1区及ukk区与lysine亲和力的变化，初步在理论上肯定了设计方案的合理性。