一种新型改良硫氧还蛋白融合表达体系的建立及cathelicidin家族lf-cath2的表达

通过改良硫氧还蛋白融合表达体系，原核表达cathelicidin家族抗菌肽lf-cath2。首先在lf-cath2基因上游加入凝血酶位点，并去除pet32α载体的凝血酶序列和s标签序列，构建优化的lf-cath2-pet32α-ts载体，于大肠杆菌中表达。产物融合蛋白经凝血酶切割释放lf-cath2，纯化后进行抗菌活性检测。结果表明改良的硫氧还蛋白融合表达体系显著提高酶切效率达37%，lf-cath2在新体系中获得了可溶性高表达，且保留了抗菌活性。因此该新型硫氧还蛋白融合表达体系，有望为cathelicidin家族及其他阳离子活性肽提供更好的原核表达载体工具。