β-发卡抗菌肽的全新设计及其生物学活性

通过缬氨酸和精氨酸的交替连接形成β-发卡结构的两条侧链，d-脯氨酸和甘氨酸形成β-转角单元以及侧链末端的两个半胱氨酸连接形成一个二硫键，来设计得到全新的由16残基构成的β-发卡抗菌肽vr。对设计得到的抗菌肽vr的生物学活性进行了检测，主要测定了新型β-发卡抗菌肽vr的最小杀菌浓度、对红细胞的溶血活性、杀菌动力学和盐敏感性。结果发现，vr和蜂毒素具有相似的杀菌活性，而溶血活性远低于蜂毒素，这表明vr比蜂毒素具有更高的细胞选择性。在nacl的浓度低于100mmol/l时，vr的杀菌活性没有受到影响；在nacl的浓度为100mmol/l时，vr具有50％的杀菌活性。综上可见，vr具有较优异的生物学活性，拥有成为抗生素替代物的发展潜力。