龙须菜中溴过氧化物酶的分离纯化及酶学性质分析

对中国北方海域江蓠属养殖龙须菜(gracilarialemaneiformis)进行了溴过氧化物酶分离纯化及性质的研究。粗提液中酶催化检测反应不稳定,活力单位较低或无;经deaecellulose52离子交换层析,去除了结构多糖及藻胆蛋白,酶催化反应稳定,得到比活力为2.8的电泳纯溴过氧化物酶。对纯化溴过氧化物酶性质研究表明:该溴过氧化物酶为单体酶,分子量约66kd,溴化单氯双甲酮时的最适ph值为6.0,在40°c以下和ph3.0~9.0之间有很好的稳定性。钒酸盐可提高该溴过氧化物酶的催化活性,而fe2+、fe3+、cu2+、zn2+和edta等化合物对其有较显著的抑制作用。反应动力学实验表明,该酶对br-、h2o2的km分别为53.5mmol/l和38mmol/l。